Resumen selectividad evau pau biología ciencias bioelementos y biomoléculas quimica de la vida españa 2º bach bachillerato.

El resumen está elaborado con el libro de biología, presentación del profesor, apuntes de tres profesores distintos y haciendo más incapié en aquellas preguntas que aparecen más frecuentemente en los examenes de selectividad, redactado basándose en la forma adecuada de responder a los examenes mediante el análisis de los examenes anteriores ya corregidos.

Extracto del documento

2.4. Polisacáridos.
Son macromoléulas formadas por la unión de muchos monosacáridos mediante enlaces O-glucosídicos. Entre sus características destacan que
tienen un peso molecular alto, no tienen sabor dulce, pueden ser insolubles o formar dispersiones coloidales, carecen de poder reductor y sus funciones
biológicas son de reserva energética o estructural. Se clasifican en homopolisacáridos (formados por un solo tipo de monosacárido) o
heteropolisacáridos (dos o más tipos).



3. LOS LÍPIDOS
3. 1. Concepto y clasificación:
Son compuestos orgánicos caracterizados por su insolubulidad en agua y solubilidad en disolventes orgánicos (éter, benzeno, cloroformo, aceton
ay alcohol), sus subunidades son los ácido grasos, están formados por C, H y O y en ocasiones N, P y S. Los ácidos grasos pueden ser saturados, cuando
no poseen ningún doble enlace en su cadena o insaturados, cuando poseen dobles o triples enlaces en las cadenas, cada doble enlace es una saturación.


4.3. Estructura de las proteínas.
La estructura de las proteínas es un factor determinante en su actividad biológica, teoricamente la molécula protéica puede adoptar infinitas
conformaciones porque hay muchos enlaces, pero solo la nativa es la efectiva. Cada proteína tiene un número determinado de aa con un determinado
orden, secuencia y lugar.
→ Estructura primaria: es la secuencia lineal que ordena los aa según el ADN. Todas las proteínas presentan el extremo N-terminal (1ºaa) y C-terminal
(último aa).
→ Estructura secundaria: es la disposición de los aa en el espacio y esta estructura se genera a medida que la proteína se sintetiza, la capacidad de
rotación del Cα y la formación de puentes de H entre los grupos O y NH (importantes para estabilizar la estructura) ocaiona giros y doblamientos, puede
adoptar dos formas:
➔ Hélice α: cuando la estructura primaria se enrolla de forma helicoidal sobre ella misma (espiral destrógira → derecha). Esta estructura es muy
estable debido a los puentes de H que se forman en tre los grupos -NH y -C=O de los enlaces peptídicos. La hélice formada da una vuelta cada 3'6
aa, los grupos R no intervienen ya que están hacia el exterior.
➔ Lámina β: los aa forman una cadena en zig-zag porque no hay puentes de H que unan los aa cercanos. Cuando la lámina β se redobla, oueden
establecerse enlaces de H entre los segmentos que han quedado próximos, la lámina que se forma se llama lámina plegada. Los grupos R estan
por encima/debajo de los planos zig-zag de la lámina doblada.
→ Estructura terciaria: determina las funciones biológicas de las proteínas, esta es la conformación que adopta la proteína nativa en el espacio (cuando
acaba de formarse), supone el doblamiento de la estructura secundaria y permite a la proteína poder hacer su función, hay dos tipos:
➔ Estructura globular: estructura tridimensional compacta esférica, laas cadenas laterales hidrofóbicas se ponen hacia el interior de las moléculas y
las polares hacia afuera; estas proteínas son solubles en agua. Esta estructura permite realizar las funciones de transporte, enizimáticas y
hormonales.
➔ Estructura fibrosa: las proteínas con esta estructura son insolubles en agua, lo cual les permite realizar funciones esqueléticas.
Las diferentes cadenas laterales y el medio en el que se encuentran los diferentes aa, se asocian mediante diferentes tipos de enlaces, estos son los más
potentes:
→ Puentes de disulfuro: dentro de la cadena polipeptídica o entre diferentes cadenas, es un enlace covalente más fuerte debido a la interacción de dos
grupos -SH en la cadena lateral de la CYS.
→ Enlaces amida (CO-NH-): entre Asp o Glu.
→ Puentes de Hidrógeno: entre dos enlaces peptídicos, entre un enlace petídico y una cadena lateral o entre dos cadenas laterales.
→ Fuerzas electroestáticas: debido a la persencia de cargas laterales que despendel del pH del medio COO- (-) y NH3+ (+).
→ Fuerzas hidrofóbicas y de Van der Waals: entre cadenas laterales apolares. Se mantienen lo más lejos posible del agua.
→ Estructura cuaternaria: informa de la unión de enlaces débiles (no covalentes) de diversas cadenas polipeptídicas (éstas se llaman protómeros),
ídenticas o no, con estructura terciaria. No todas las proteínas tienen esta estructura, ya que es característica de prteínas complejas como enzimas y
anticuerpos.